Colágeno

[8]​ En los colágenos formadores de fibrillas, la estructura de hélice triple está conformada por tres cadenas polipeptídicas, formadas con el aminoácido glicina repetido cada tercera posición (Gly-aaX-aaY)n veces, donde aaX es frecuentemente prolina y aaY es hidroxiprolina.

[5]​[10]​ El colágeno tiene una estructura primaria caracterizada por la secuencia repetitiva de aminoácidos (principalmente glicina, prolina y lisina).

Las cadenas se enrollan una alrededor de la otra, esta triple hélice es su estructura terciaria.

Esta hélice triple se agrupa en múltiples fibrillas para formar la estructura cuaternaria del colágeno.

[11]​ El colágeno sufre modificaciones luego de la síntesis en los ribosomas (modificación postraduccional), como la hidroxilación de aminoácidos específicos, que son esenciales para su estabilidad y capacidad para formar la triple hélice.

Sin embargo, puede volverse soluble en agua caliente o ácida, lo que es útil en la extracción de colágeno para aplicaciones industriales y alimentarias.

La triple hélice se mantiene unida debido a puentes de hidrógeno.

[13]​ Cada una de las cadenas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales.

[10]​ La triple hélice de colágeno, dispuesta en varios patrones que forman diversos andamiajes supramoleculares (desde redes hasta fibrillas), une y organiza espacialmente muchas macromoléculas dentro de la matriz extracelular, proporcionando resistencia a la tracción a los tejidos conjuntivos e influyendo en el comportamiento celular.

Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como «cestos de mimbre», lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones.

En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción.

Muchas estructuras multicapa como las arterias, el esófago, o la piel, contienen diversas capas de colágeno, en las cuales la dirección preferente de las fibras en cada capa es diferente, eso da una respuesta estructural complicada.

Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en la correcta síntesis del colágeno que conducen a alteraciones en su estructura.

El colágeno es un componente del tejido conectivo, abundante en las partes de materiales alimentarios que se consideran generalmente como desechos (pieles, tendones, huesos) y puede extraerse solubilizándolo mediante hidrólisis.

El colágeno también es tomado en suplementos para mejorar el aspecto y salud de la piel,[28]​ aliviar el dolor de las articulaciones, prevenir el desgaste óseo o promover la salud del corazón,[29]​ sin embargo no hay pruebas científicas que respalden estos beneficios.

[30]​[31]​ El colágeno tiene aplicaciones en diversas industrias y campos de la ciencia debido a sus propiedades únicas.

[37]​ En Desenredar el colágeno los cortes triangulares permiten observar las líneas de fuerza dominantes que recuerdan el acero actual.

Tropocolágenos formados por hélices triples. Tres hélices alfa en cada uno.
triple helice.
Biosíntesis de colágeno.
Aminoácido prolina
Aminoácido glicina
Aminoácido lisina
Fibras de colágeno, que muestran su estriación característica. Tinción . Microscopía óptica .
Fibra de colágeno formadas por Fibrillas. Barra de escala 5 micrómetros (μm). Microscopio electrónico de barrido .
Fibras de colágeno. Dos troncos en naranja. Ramificación del haz de fibrillas flechas ( Pinnate : forma de hoja de pino) con estriaciones características (arriba). Microscopía óptica .
Fibras de colágeno troncales (arriba) y Fibrillas de colágeno periféricas (flechas) con estriación característica (abajo izquierda).
Escultura de Julian Voss-Andreae Desenredar el colágeno ( Unravelling Collagen ) (2005) de acero inoxidable y 3,4 metros de altura.