Aldo-ceto reductasa

[2]​ El pliegue comprende un beta-8/alfa-8-barril paralelo, que contiene un nuevo adorno ligante de NADP.

El sitio de unión se encuentra en una gran bolsa profunda y elíptica en la punta terminal C de la beta-lámina, el sustrato estando unido en una conformación extendida.

La naturaleza hidrofóbica de la bolsa favorece sustratos aromáticos y apolares por sobre los altamente polares.

[3]​ La unión de la coenzima NADPH causa un cambio conformacional masivo, reorientando un lazo, bloqueando la coenzima en su lugar.

[4]​ Algunas proteínas de esta familia contienen una cadena canal de potasio dominio regulador beta (potassium channel beta chain regulatory domain); estos son reportados de tener actividad oxidorreductasa.