Efecto Bohr
El efecto Bohr es una propiedad de la hemoglobina descrita por primera vez en 1904 por el fisiólogo danés Christian Bohr (padre del físico Niels Bohr), que establece que a un pH menor (más ácido, más hidrogeniones), la hemoglobina se unirá al oxígeno con menos afinidad.
En la oxihemoglobina, estos pares iónicos están ausentes y, por lo tanto, disminuye la acidez.
En concreto, este acoplamiento recíproco de los protones y el oxígeno es el efecto Bohr.
Dado que estas dos reacciones se compensan, hay pocos cambios en el pH de la sangre.
La desoxihemoglobina se une al CO2 más fácilmente que la oxihemoglobina para formar carbamatos (carbaminohemoglobina).
Esto se evidencia por el hecho de que la mioglobina, un monómero sin cooperatividad, no muestra el efecto Bohr.
Mutantes de la hemoglobina con cooperatividad más débil pueden mostrar un efecto Bohr reducido.
