Cuantos menos ligandos pueda unir una proteína, mayor será su especificidad.
La especificidad describe la fuerza de unión entre una proteína dada y un ligando.
[1] La fuerza de estas interacciones entre la proteína y el ligando se correlaciona positivamente con su especificidad entre sí.
Otro ejemplo es la glucoquinasa, que es una enzima involucrada en la fosforilación de glucosa a glucosa-6-fosfato.
[5] Un ejemplo es la pepsina, una enzima que es crucial en la digestión de los alimentos ingeridos en nuestra dieta, que hidroliza los enlaces peptídicos entre los aminoácidos hidrofóbicos, con reconocimiento de cadenas laterales aromáticas como la fenilalanina, el triptófano y la tirosina.
Otro ejemplo es la hexoquinasa, una enzima involucrada en la glucólisis que fosforila la glucosa para producir glucosa-6-fosfato.
[6] La glucosa es uno de los sustratos más importantes en las rutas metabólicas que involucran a la hexoquinasa debido a su papel en la glucólisis, pero no es el único sustrato con el que la hexoquinasa puede catalizar una reacción.
Las moléculas estereoquímicas difieren en la forma en que giran la luz polarizada plana o las orientaciones de los enlaces.
Las enzimas que son estereoquímicamente específicas unirán sustratos con estas propiedades particulares.
La especificidad enzimática proporciona información útil sobre la estructura de la enzima, que en última instancia determina y desempeña un papel en las funciones fisiológicas.
Los medicamentos deben contener estructuras tan específicas como sea posible para minimizar la posibilidad de efectos fuera del objetivo que producirían síntomas desfavorables en el paciente.
[1] Nuevos descubrimientos de fármacos progresan con experimentos que involucran compuestos altamente específicos.