Fosfopantotenato-cisteína
En enzimología, la ligasa fosfopantotenato-cisteína (en inglés Phosphopantothenate—cysteine ligase PPCS), también conocida como fosfopantotenoilcisteína sintetasa, EC 6.3.2.5, es una enzima ligasa que cataliza la reacción química que constituye el segundo de los cinco pasos implicados en la conversión del pantotenato en coenzima A.
Por ejemplo, la cisteína ligasa de la bacteria Escherichia coli usa citidina trifosfato (CTP) como donante de energía, mientras que la isoforma humana utiliza el adenosín trifosfato (más conocido como ATP).
La fosfopantotenato-cisteina pertenece específicamente a aquellas que forman enlaces carbono-nitrógeno como ligasas ácido-D-amino-ácido (sintetasas peptídicas).
El nombre sistemático de esta clase enzimática es (R)-4’-fosfopantotenato:L-cisteína ligasa.
[17] Aparte de esos también podemos ver un enlace fosfodiéster el cual se forma con un grupo fosfato (H3PO4), el cual podemos encontrar al inicio de nuestra enzima, y un grupo hidroxilo (-OH).
[18] Este enlace en conreto es considerado un enlace covalente esencial para la vida, que libera una molécula de agua ser formado i sirve como unión estable entre las partes que enlaza.
Este grupo fosfato puede ser útil como reserva energética ya que al romperse los enlaces se desprende una gran cantidad de energía como ocurre en el ATP.
Aparte, sirve para otras funciones importantes como podría ser la activación de proteínas al ser fosforiladas, la regulación del pH o incluso pueden formar parte de las membranas celulares.
[21] También se pueden ver dos grupos metilos (-CH3), compuestos por un átomo de carbono y tres hidrógenos.
