Galactoquinasa

La galactocinasa (EC 2.7.1.6) es una enzima fosfotransferasa que cataliza la fosforilación de la D-galactosa a D-galactosa-1-fosfato utilizando ATP como donante del grupo fosfato.

[4]​ La galactocinasa que fue aislada por primera vez del hígado de mamíferos, ha sido estudiada extensivamente en las levaduras,[5]​[6]​ arqueas,[7]​ plantas[8]​[9]​ y humanos.

El anillo adenina del ATP se une en un agujero hidrofóbico localizado en la interfaz entre los dos dominios.

El dominio N-terminal está compuesto por 5 filamentos formados de láminas beta y 5 hélices alfa.

El dominio C-terminal está caracterizado por dos capas de láminas beta antiparalelas y 6 hélices alfa.

Los miembros pertenecientes a la superfamilia GHMP tienen una gran similitud en su estructura tridimensional aunque solamente comparten entre un 10% y un 20% de su secuencia.

Figura 2. Estructura cristalina del sitio activo de la galactocinasa del Lactococcus lactis . [ 13 ] ​ La galactosa se muestra en verde, el fosfato en naranja y los residuos responsables de la unión del azúcar a la enzina en magenta: Arg-36 , Glu-42 , Asp-45 , Asp-183 y Tyr-233 . Arg-36 y Asp-183 de la galactocinasa del Lactococcus lactis son análogos a los residuos Arg-37 y Asp-186 de la galactocinasa humana.(From PDB 1PIE )
Figura 3. Mecanismo de la galactocinasa. [ 11 ] ​ El residuo aspartato es estabilizado en su forma aniónica por un residuo arginina cercano.
Figura 4. Ruta de Leloir. Metabolitos: (1) galactosa, (2) galactosa-1-fosfato, (3) UDP-glucosa, (4) UDP-galactosa, (5) glucosa-1-fostato, (6) glucosa-6-fosfato. Enzimas: (GK) galactocinasa, (GALT) galactosa-1-fosfato uridiltransferasa, (UDE) UDP-galactosa 4-epimerasa, (PGM) fosfoglucomutasa.