Inmunoelectroforesis

Los métodos fueron desarrollados y usados ampliamente durante la segunda mitad del siglo XX.

El elevado pH se utiliza porque, en esas condiciones, los anticuerpos son prácticamente inmóviles.

La inmunoelectroforesis cruzada, también llamada Inmunoelectroforesis cuantitativa de dos dimensiones, difiere del método anterior en el hecho de que las proteínas, tras su electroforesis inicial, no se incuba con anticuerpos.

Dado que las inmunoglobulinas migran hacia el polo negativo y las proteínas, dada su carga neta negativa, lo hacen hacia el positivo, se colocan de forma inversa a su migración, forzando así su encuentro.

De este modo, ambos se encontrarán (según su movilidad electroforética) a una distancia intermedia, asegurando así la interacción.

La estructura laxa del gel permite la unión adicional de anticuerpos marcados radiactivamente para revelar proteínas específicas.

Existen dos factores que determinan porque los métodos inmunoelectroforesis no son los más utilizados.