Parece que han desarrollado en forma independiente y convergente una tríada catalítica de Asp/Ser/His, como en las tripsina serina proteasas.
[2] La subtilasa es generalizada, encontrándose en eubacterias, arqueobacterias, eucariotas y virus.
[3] La gran mayoría de la familia son endopeptidasas, aunque hay una exopeptidasa, tripeptidil peptidasa.
[3][4] Se han determinado estructuras para varios miembros de la familia de la subtilisina, mostrando que las subtilisinas explotan la misma tríada catalítica que las quimotripsinas aunque los residuos se producen en un orden diferente (His/Asp/Ser en quimotripsina y Asp/His/Ser en subtilisina); de lo contrario las estructuras no muestran similitud con ninguna otra proteína.
[3][4] Algunas subtilisinas son proteínas de mosaico, mientras que otras contienen extensiones N y C-terminales que no muestran semejanza de secuencia con ninguna otra proteína conocida.
[2] Las endopeptidasas de procesamiento de proproteína kexina, furina y enzimas relacionadas forman una subfamilia distinta conocida como la subfamilia kexina (S8B).
Éstas escinden preferentemente C-terminal a los aminoácidos básicos pareados.
Los miembros de esta subfamilia pueden ser identificados por motivos sutilmente diferentes alrededor del sitio activo.
[3] Las Sedolisinas (serina-carboxil peptidasas) son enzimas proteolíticas cuyo pliegue se asemeja al de la subtilisina; sin embargo, son considerablemente más grandes, con los dominios catalíticos maduros que contienen aproximadamente 375 aminoácidos.
101, así como para la kumamolisina de una bacteria termofílica, Bacillus novo sp.
Las mutaciones en el gen humano conduce a una enfermedad neurodegenerativa fatal.