Agrecano
El agrecano está formado por 2316 aminoácidos y se puede encontrar en múltiples isoformas debido a la alternancia en sus uniones.
La proteína es el principal componente proteoglicano, con carga negativa, de la matriz extracelular del cartílago.
Estos residuos responsables de las modificaciones se encuentran situados en regiones diferentes.
Cada cadena está formada entre 25 y 30 unidades de disacáridos iguales (D-Glucuronato unido a un N-acetil-D-galactosamina-6-sulfato).
Las cadenas de queratán sulfato son más cortas y su peso molecular medio oscila entre los 5-10 kDa.
También se une a diversos oligosacáridos que contienen galactosa y fucosa por el dominio selectina como una manera dependiente del Ca ++.
Debido a su patrón estructural, el agrecano se encuentra distribuido en diferentes tejidos del organismo, como el cerebro, la arteria aorta, tendón y sobre todo en el cartílago.
[3] El dominio G1 se caracteriza por tener una estructura de tres regiones (A, B y B´).
Esta región prevé un plegamiento en dos hojas B de conformación “sándwich” (orientación paralela) estabilizadas por un enlace disulfuro.
El complejo ternario tiene un papel muy importante y fundamental en el mantenimiento de una red estable en la matriz del cartílago.
Este hecho sugiere claramente que las regiones de los dominios G1 y G2 fueron derivadas del mismo origen, es decir, del mismo gen ancestral que fue duplicado.
Diversas pruebas han determinado que el IGD tiene una longitud constante de 25 nm y es relativamente rígido e inflexible.
El dominio IGD es la zona de ataque proteolítico en el agrecano durante la degradación del cartílago patológico.
El dominio G3 es una región compleja producida por el corte y empalme alternativo de exones durante el proceso post-transcripcional.
Este dominio consta de cuatro regiones: EGF1, EGF2, LEC Y CRP situadas en el extremo C-terminal.
La matriz extracelular del cartílago permite la difusión de sustancias y tiene la capacidad para soportar peso.
Por esa razón, la composición del medio extracelular en el cartílago es significativamente diferente a la de otros tejidos.
Las proteasas con capacidad para degradar los agrecanos son las catepsinas, son proteasas articulares y se conocen dos tipos diferentes, denominados catepsina B y D.[6] Numerosos estudios indican que los proteoglicanos también son los promotores de la mineralización de la matriz cartilaginosa, con esto afirman que una disminución en la concentración de agrecano o un aumento de su tamaño molecular puede llegar a causar la inhibición en la mineralización.
Para su secreción óptima y eficiente, la célula tiene que ser plenamente hipertrófica.
Los PGCS también se expresan en mayor cantidad en patologías neurodegenerativas y en particular en lesiones de tipo traumático del sistema nervioso central (SNC) en adultos.
Puesto que el agrecano y el queratán sulfato son los componentes predominantes del cartílago y tienen un rápido recambio metabólico, reúnen las condiciones ideales para ser marcadores de la lesión tisular.
Los marcadores generados en la articulación, especialmente los agrecanos, como resultado de un proceso de degradación del cartílago articular son liberados al líquido sinovial, sufriendo posteriormente una nueva degradación en el sistema linfático previo a su paso a la sangre.
En otras series, una relación elevada agrecano/COMP se asoció con una inflamación sinovial transitoria que no llevó a cronicidad.
