Algunos de los pioneros que estudiaron el área fueron Aleksander Jablonski, Gregorio Weber,[1] y Andreas Albrecht.
Además, el fotón emitido también posee un plano de polarización particular en relación con la molécula.
Esta anisotropía intrínseca denotada como r0) se mide usualmente embutiendo al fluoróforo en un poliol congelado.
[4] Este análisis es válido únicamente si los fluoróforos se encuentran relativamente alejados unos de otros.
Por otra parte si el fluoróforo se encuentra unido a una proteína de gran tamaño formando un par de unión con otra proteína, la diferencia en la polarización entre la forma unida y la no unida, puede ser menor (debido a que la proteína que lo contiene ya es lo suficientemente estable y gira demasiado lento como para ser un buen punto de partida), por lo que la medición puede ser menos precisa.
Si el fluoróforo se encuentra unido a una molécula relativamente grande, tal como una proteína o ARN, el cambio en la movilidad que acompaña al plegamiento puede ser utilizado para estudiar la dinámica del mismo.
Esto provee un mecanismo para medir las dinámicas de cómo una proteína alcanza su plegamiento tridimensional definitivo.
Esta técnica ha sido utilizada además para detectar la unión de algunas moléculas a sus respectivos receptores o enzimas en cascadas de señalización, y en respuesta a determinados estímulos.