Esta enzima cataliza la siguiente reacción química: Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son peróxido de hidrógeno y un citocromo c reducido; mientras que sus dos productos son un citocromo c oxidado y agua.
Fue aislada por primera vez, a partir de la levadura por R. A. Altschul, Abrams, y Hogness en 1940,[1] aunque no a nivel de máxima pureza.
[2] La enzima de levadura es un monómero con un peso molecular de 34 000, contiene 293 aminoácidos, y posee un único grupo hemo b unido en forma no covalente.
En forma inusual para las proteínas, esta enzima cristaliza cuando se la dializa contra agua destilada.
Tempranamente se reconoció que se trataba de un radical libre orgánico, con la masa de evidencia actualmente apuntando a que se encuentra vinculado a la cadena lateral del residuo de triptófano Trp-191.