Glicoforina
La glicoforina tiene a su vez otro dominio hidrofílico en el interior de las células, rico en aminoácidos cargados negativamente (aspartato y glutamato).
El dominio citosólico constituye el punto de anclaje para el citoesqueleto, que se expande en el interior celular.
La glicoforina es rica en carbohidratos (60%) debido a su dominio hidrofílico extracelular (ver introducción).
Dos GPA se pueden asociar y formar un dímero, que está estabilizado por interacciones de Van der Waals.
Esta forma alélica proporciona identidad bioquímica e inmunología a los individuos.
Los tres primeros contienen la secuencia necesaria para sintetizar la región extracelular, y el cuarto es el que codifica para la fracción transmembrana e intracelular (a la cual se une la proteína 4.1).
Como diferencia estructural significativa entre unas y otras, se observa que las Glicoforinas C contienen Triptófano, que por el contrario no está presente en ninguna de las otras especies de Glicoforinas.
El extremo N con los aminoácidos desde el 1 al 57 se encuentran en la región extracelular; los que están contenidos entre el 58 y el 81 son transmembrana y del 59 al 128, incluyendo así el extremo carboxilo, residen en el citoplasma.
(Se ha demostrado, que las membranas deficientes en proteína 4.1 muestran una disminución del contenido de Glicoforina C).
En múltiples estudios se han usado anticuerpos para las glucoproteínas C para identificar eritroleucemias.
Anteriormente también las Glucoproteínas A eran usadas con este fin, pero no daban tan buen resultado ya que su diferenciación era más tardía y no llegaba a tiempo para según qué casos de la enfermedad.
La Glicoforina C se asocia con múltiples antígenos de interés para la medicina transfusional: Gerbich, Yussef, Webb, Duch, la lixiviación, Lewis II, Ahonen, GEPL, GEAT y GETI.
Las mutaciones en la Glicoforina C son poco comunes en la mayoría del mundo occidental, pero abundan en algunos lugares donde la malaria es una enfermedad endémica.
Una alteración en la glucosilación de la Glicoforina C da lugar al antígeno Webb.
