Lipoproteínas receptoras de baja densidad relacionadas con la proteína 8
En ApoER2, hay un inserto de 59 aminoácidos ricos en prolina codificado por el exón alternativamente empalmado 19.
ApoER2 juega un papel crítico como receptor en la vía de señalización de reelina, que es importante para el desarrollo del cerebro y la función del cerebro postnatal.
[6] Esta vía afecta específicamente la migración cortical y la potenciación a largo plazo.En el desarrollo, la reelina es secretada por las células de Cajal-Retzius.
La reelina actúa como un ligando extracelular de unión a ApoER2 y VLDLR sobre las neuronas que migran.
Esta interacción con los dos receptores activa los procesos intracelulares que comienzan con la fosforilación de Dab1, una cinasa de tirosina, proteína fosforilada que está codificada por el gen DAB1.
Esta proteína se asocia con los motivos NPXY en las colas intracelulares de ApoER2 y VLDLR.
[7] Tras la unión de reelina, Dab1 es fosforilado por dos tirosina cinasas, Fyn y Src.
El Dab1 fosforilado causa a continuación la activación de estas dos cinasas y otros, incluyendo un fosfatidilinositol-3-cinasa (PI3K).
[7] Después del desarrollo, la reelina se secreta en la corteza y en el hipocampo por interneuronas de ácido-érgico gamma-aminobutírico.
A través de la unión de ApoER2 en el hipocampo, que desempeña un papel en la activación del receptor de NMDA que se requiere para la potenciación a largo plazo, un mecanismo por el cual dos neuronas adquieren una transmisión más fuerte, más duradera debido a su disparo simultáneo.
VLDLR también actúa como un receptor acoplado a ApoER2 como lo hace durante el desarrollo, pero su papel no es bien entendido.
[5] La apolipoproteína E (ApoE) juega un papel importante en fosfolípidos y la homeostasis del colesterol.
Después de que se une ApoER2, ApoE se recoge en la célula y puede permanecer en el espacio intracelular, o ser enviado a la superficie celular, o ser degradado.
Para JIP2, la interacción con el exón 19 de ApoER2 es a través del dominio PID.
La F-espondina es una proteína secretada que también se une ApoER2 y conduce a la fosforilación de Dab1.
[12] ApoER2 trabaja para reducir el tráfico de APP mediante la alteración del rompimiento.
[12][13] Las variantes empalmadas de ApoER2 pueden actuar como un receptor para la alfa-2-macroglobulina, que puede tener un papel en el aclaramiento en el complejo alfa-2 macroglobulina proteinasa.
Aislamiento de ADNc que codifica proteínas asociadas con Aß se utilizó para descubrir la alfa-2 macroglobulina.
Es causada por la presencia de anticuerpos contra los fosfolípidos aniónicos y glicoproteína-β2 I (β2GPI).
Cuando se une por un anticuerpo, β2GPI comienza a interactuar con los monocitos, células endoteliales y plaquetas.
