Los estudios sobre la enzima recombinante han demostrado que su dominio catalítico N-terminal tiene la mayor actividad contra la maltosa, mientras que el dominio C-terminal tiene una especificidad de sustrato más amplia y actividad contra los oligómeros de glucosa.
[8] La unidad enzimática maltasa-glucoamilasa N-terminal está compuesta a su vez por 5 dominios proteicos específicos.
El dominio N-terminal muestra su afinidad enzimática óptima por los sustratos maltosa, maltotriosa, maltotetrosa y maltopentosa.
La sucrasa-isomaltasa, situada en el cromosoma 3q26, tiene una estructura cristalina similar a la de la maltasa-glucoamilasa y funcionan en tándem en el intestino delgado humano.
[4] Al tener propiedades similares, ambas enzimas trabajan juntas en el intestino delgado para convertir el almidón consumido en glucosa para obtener energía metabólica.