En algunos casos, las asociaciones pueden ser bastante fuertes; por ejemplo, la proteína estreptavidina y la vitamina biotina tienen una constante de disociación (que refleja la relación entre la biotina unida y libre) del orden de 10-14, por lo que las reacciones son efectivamente irreversibles.
El resultado de la unión molecular es a veces la formación de un complejo molecular en el que las fuerzas de atracción que mantienen unidos los componentes son generalmente no covalentes y, por lo tanto, normalmente son energéticamente más débiles que los enlaces covalentes.
[2] Las interacciones no covalentes pueden volverse efectivamente irreversibles; por ejemplo, los inhibidores de enzimas de unión estrecha pueden tener una cinética que se asemeja mucho a los inhibidores covalentes irreversibles.
Por ejemplo, la interacción biotina-estreptavidina se puede romper incubando el complejo en agua a 70 °C, sin dañar ninguna de las moléculas.
Por lo tanto, los tipos de complejos que se forman como resultado de la unión molecular incluyen: Las proteínas que forman complejos estables con otras moléculas a menudo se denominan receptores, mientras que sus compañeros de unión se denominan ligandos.